Die Reaktivität von Aminosäureresten in Proteinen spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Proteinfunktion und der Arzneimittelentwicklung. Am Beispiel von Cystein: Obwohl es nur 1,4 % des Proteoms ausmacht, ist seine Verteilung relativ gleichmäßig. Aufgrund seiner chemisch hochreaktiven Thiolgruppe kommt es hauptsächlich in Disulfidbindungen, aktiven Enzymzentren, Bindungsstellen für Metallliganden und Bindungstaschen kleiner Moleküle für Arzneimittel vor. Infolgedessen zielen viele kovalente Arzneimittel auf Cysteinreste ab, beispielsweise niedermolekulare Kinase-kovalente Arzneimittel (Link). Die meisten Antikörper-Wirkstoff-Konjugate (ADC) nutzen auch Cysteinreste, um niedermolekulare Wirkstoffe an die Antikörperoberfläche zu binden. Es gibt verschiedene posttranslationale Modifikationen an Cysteinresten, wie z. B. S-Nitrosylierung, Sulfinylierung und Thioesterifizierung, die die Proteinstruktur und -interaktionen regulieren. Darüber hinaus weisen Lysin-, Serin-, Methionin-, Tyrosin- und Histidinreste in Proteinen auch eine einzigartige chemische Reaktivität auf, was sie für die Entwicklung kovalenter Arzneimittel und die selektive Proteinmarkierung geeignet macht.

Die repräsentativen Produkte sind wie folgt: