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Für die Arzneimittelforschung und -entwicklung ist es von entscheidender Bedeutung, den Bindungsmodus zwischen niedermolekularen Arzneimitteln und ihren Proteinzielen zu bestimmen. Eine umfassende Analyse dieser Wechselwirkungen sowohl auf struktureller als auch auf physikalisch-chemischer Ebene könnte unser Verständnis der Proteinfunktionen erheblich vertiefen und die Entwicklung und Optimierung von Arzneimitteln erleichtern. Strukturbiologische Techniken, einschließlich Röntgenstrahlen, Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM), Kernspinresonanz (NMR) usw., werden häufig zur Bestimmung von Arzneimittelbindungsmodi eingesetzt. Die hochauflösenden Strukturen von Protein-Wirkstoff-Komplexen könnten bei der Optimierung von Arzneimittelstrukturen im Frühstadium von großem Nutzen sein. Allerdings stellt die Analyse der Proteinstruktur die biowissenschaftliche Forschung immer wieder vor Herausforderungen, insbesondere bei Membranproteinzielen wie G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCRs) und Ionenkanalproteinen. Bei Prozessen wie der Proteinreinigung, dem Screening auf die Kristallisation von Protein-Wirkstoff-Komplexen sowie der Datenerfassung und -verarbeitung sind häufig viel Zeit und Ressourcen erforderlich.

Ein idealer Ansatz besteht darin, Protein-Wirkstoff-Interaktionsmodi innerhalb lebender Zellen zu identifizieren. Dieser Ansatz vermeidet nicht nur hohe Kosten im Zusammenhang mit Strukturstudien, sondern eliminiert auch mögliche falsch positive Ergebnisse, die durch künstliche Bedingungen wie Puffer mit hohem Salzgehalt oder gesättigte Arzneimittel entstehen.