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Omics-Analyse der posttranslationalen Proteinmodifikation (PTM).
In den letzten Jahrzehnten haben Forscher herausgefunden, dass die Komplexität des menschlichen Proteoms die des Genoms bei weitem übersteigt. Während etwa 20.000 bis 25.000 menschliche Gene für über eine Million Proteinvarianten kodieren, entsteht dieses Phänomen durch Mechanismen wie Genrekombination, selektive Transkriptionsinitiierung, differenzielle Transkriptionsterminierung und Spleißen. Darüber hinaus spielen posttranslationale Modifikationen (PTMs) eine entscheidende Rolle bei der Steigerung der Proteomkomplexität. PTMs verändern die physikalischen und chemischen Eigenschaften von Proteinen erheblich, indem sie bestimmte chemische Gruppen hinzufügen oder entfernen. Diese Veränderungen verändern nicht nur die räumliche Konfiguration von Proteinen und regulieren ihre Aktivitätszustände, sondern beeinflussen auch die Proteinlokalisierung, die Faltungsstabilität innerhalb von Zellen und den Aufbau von Proteininteraktionsnetzwerken.
Mit fortschreitender Forschung ist die posttranslationale Modifikation zu einem heißen Thema in der wissenschaftlichen Gemeinschaft geworden. Verschiedene PTMs wie Phosphorylierung, Glykosylierung, Acetylierung und Ubiquitinierung haben aufgrund ihrer einzigartigen Wirkmechanismen große Aufmerksamkeit erregt. Diese Modifikationen können vielfältige Auswirkungen auf die funktionellen Eigenschaften von Zielproteinen haben, manchmal auch zu gegensätzlichen Effekten führen und somit eine entscheidende Rolle bei der zellulären Signalübertragung, der Stoffwechselregulation und der Krankheitsentwicklung spielen.
Zusätzlich zu den herkömmlichen Strategien zur Antikörperanreicherung wurden nach und nach Strategien zur chemischen/enzymatischen Markierung und metabolischen Markierung zur Anreicherung und Identifizierung posttranslationaler Modifikationen eingesetzt. Bei diesen neuen Analysemethoden der chemischen Proteomik werden spezifische molekulare Sonden durch chemische oder enzymkatalysierte Reaktionen kovalent an Zielmodifikationen oder modifizierte Reste gebunden, was eine Omics-Analyse ermöglicht. Sie zeigen erhebliche Vorteile bei der Untersuchung von Modifikationen mit geringer Häufigkeit wie Palmitoylierung, Myristoylierung und Glykosylierung. Darüber hinaus können diese Strategien in lebenden Zellsystemen angewendet werden, wodurch potenzielle Störungen durch Zelllyse-bedingte Oxidation vermieden werden.
Chomix verfügt über eine umfassende technische Plattform, die darauf ausgerichtet ist, Kunden umfassend und effizient bei der Durchführung eingehender Untersuchungen und Übungen im Bereich der posttranslationalen Proteinmodifikationsforschung zu unterstützen. Mit unseren professionellen und fortschrittlichen technischen Plattformen sind wir bestrebt, unseren Kunden umfassende und ausgefeilte Lösungen zu bieten, die den unterschiedlichen Anforderungen und hohen Präzisionsanforderungen in der posttranslationalen Proteinmodifikationsforschung gerecht werden.
Technischer Service
1. Posttranslationale Cystein-Modifikationen
Cystein (Cys) ist eine häufig vorkommende schwefelhaltige Aminosäure in Proteinen, und seine Thiolgruppe spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der molekularen Redoxhomöostase und beeinflusst enzymatische Reaktionen, Protein-Protein-Wechselwirkungen und Proteinstabilität durch verschiedene posttranslationale Modifikationsprozesse. Zu den häufigen posttranslationalen Modifikationen von Cystein gehören Palmitoylierung, Nitrosylierung, Sulfenylierung und Sulfonierung. Colosseum Biosciences hat universelle Sonden oder metabolische Markierungsstrategien entwickelt, die auf Cysteinreste abzielen, und entsprechende chemische Proteomikplattformen für die Identifizierung posttranslationaler Modifikationen etabliert. Diese Plattform identifiziert Zielproteine und Modifikationsstellen posttranslationaler Modifikationen genau.
2. Posttranslationale Modifikationen von Lysin
Lysin (Lys) ist eine der Aminosäuren mit den vielfältigsten posttranslationalen Modifikationen (PTMs) im Proteom. Reversible posttranslationale Lysinmodifikationen (Lys-PTMs) sind häufige biochemische Prozesse, die eine unverzichtbare Rolle bei der Regulierung zahlreicher kritischer Zellfunktionen spielen. Posttranslationale Modifikationen an Lysin umfassen Acetylierung, Succinylierung, Propionylierung, Butyrylierung, Crotonylierung, Malonylierung und Lactylierung. Colosseum Biosciences hat eine Technologieplattform für chemische Proteomik entwickelt, die auf chemischen Sonden für posttranslationale Modifikationen von Lysin basiert und Zielproteine und Modifikationsstellen genau identifiziert.
3. Posttranslationale Serin/Threonin-Modifikationen
Häufige posttranslationale Modifikationen an Serin (Ser) und Threonin (Thr) umfassen hauptsächlich Phosphorylierung, O-Glykosylierung usw. Diese Modifikationen wirken sich erheblich auf den Aktivitätszustand von Proteinen und ihre Wechselwirkungen mit anderen Molekülen aus und spielen eine wichtige Rolle in verschiedenen wichtigen biologischen Prozessen. Daher ist die Analyse dieser Art posttranslationaler Modifikation ein wichtiges Thema in der Proteinfunktionsforschung. Colosseum Biosciences nutzt Materialien zur Phosphorylierungsanreicherung, nicht-natürliche chemische Glykansonden und andere Werkzeuge, um Zielproteine und Modifikationsstellen für diese Art der posttranslationalen Modifikation genau zu identifizieren.
