La reactividad de los residuos de aminoácidos en las proteínas juega un papel crucial en la regulación de la función de las proteínas y el desarrollo de fármacos. Tomando como ejemplo la cisteína, aunque constituye sólo el 1,4% del proteoma, su distribución es relativamente uniforme. Debido a su grupo tiol altamente reactivo químicamente, se encuentra principalmente en enlaces disulfuro, sitios activos de enzimas, sitios de unión de ligandos metálicos y bolsas de unión de fármacos de moléculas pequeñas. Como resultado, muchos fármacos covalentes se dirigen a los residuos de cisteína, como los fármacos covalentes de quinasa de molécula pequeña (enlace). La mayoría de los conjugados anticuerpo-fármaco (ADC) también utilizan residuos de cisteína para conjugar fármacos de molécula pequeña a la superficie del anticuerpo. Existen varias modificaciones postraduccionales en los residuos de cisteína, como S-nitrosilación, sulfinilación y tioesterificación, que regulan la estructura y las interacciones de las proteínas. Además, los residuos de lisina, serina, metionina, tirosina e histidina en las proteínas también exhiben una reactividad química única, lo que los hace aplicables en el desarrollo de fármacos covalentes y el etiquetado selectivo de proteínas.

Los productos representativos son los siguientes: