Identificación de regiones de interacción para interacciones proteína-proteína y anticuerpo-antígeno.

Una comprensión profunda de la estructura de las proteínas y sus interacciones es crucial para revelar sus funciones biológicas. Sin embargo, debido a la complejidad y diversidad en el campo de las proteínas, una sola técnica de investigación a menudo tiene dificultades para dilucidar completamente sus misterios. Por lo tanto, los biólogos suelen adoptar una estrategia de integración de múltiples enfoques técnicos para explorar colectivamente la estructura tridimensional y los comportamientos de interacción dinámica de las proteínas. Entre ellas, la tecnología de espectrometría de masas de reticulación XL-MS ha demostrado un valor de investigación excepcional en este campo debido a sus ventajas únicas. Puede proporcionar con precisión información sobre la distancia espacial entre residuos de aminoácidos y tiene muchas ventajas, como requerir pequeñas cantidades de muestra, bajos requisitos ambientales para las proteínas, ausencia de limitaciones de peso molecular, facilidad de entrecruzamiento in situ, simplicidad de operación y obtención de una gran cantidad de proteínas. cantidad de información.

Después de más de veinte años de desarrollo continuo e innovación tecnológica, la tecnología XL-MS ha logrado avances significativos en el diseño experimental, análisis de datos y otros aspectos, y ahora se ha convertido en una herramienta central indispensable en la biología estructural integrada. La tecnología XL-MS empleada por Coalesce Bio utiliza diferentes combinaciones de agentes químicos reticulantes. Estos agentes reaccionan con diferentes residuos de aminoácidos, como grupos carboxilo, amino y sulfhidrilo, lo que permite un entrecruzamiento preciso de las interacciones proteína-proteína y anticuerpo-antígeno, resolviendo así con precisión las regiones de interacción.

Plataforma Técnica

Los reticulantes químicos comunes (como se muestra en la figura siguiente) pueden entrecruzar covalentemente residuos de aminoácidos específicos cuando se agregan a sistemas de proteínas. Después de la digestión enzimática, se generan péptidos entrecruzados, que representan las regiones de interacción entre proteínas. Mediante la identificación por espectrometría de masas y el análisis preciso de las secuencias peptídicas, se puede obtener información sobre las regiones de interacción.

Reticulante de amino a tiol BS3

Reticulante aminosulfhidrilo EMCS

Nuestras ventajas

1. Excelencia profesional: nuestro equipo cuenta con una amplia experiencia y publicaciones en las principales revistas, ofreciendo servicios técnicos líderes en la industria.
2. Soluciones eficientes: Empleamos métodos confiables para impulsar los proyectos rápidamente, brindando soluciones sin preocupaciones.
3. Gestión de calidad rigurosa: al adherirnos a las normas ISO 9001, nuestro maduro sistema de gestión de calidad garantiza la autenticidad y confiabilidad de nuestros informes.
4. Gestión sistemática de proyectos: desde la consulta hasta la entrega de informes, proporcionamos actualizaciones oportunas del progreso, garantizando la satisfacción del cliente y la ejecución eficiente del proyecto.
5. Equipos de vanguardia: Equipados con espectrómetros de masas avanzados como Thermo Fisher Orbitrap Exploris 480 y Bruker timsTOF, facilitamos investigaciones innovadoras.

Nuestro Servicio

Proyecto	Identificación de regiones de interacción para interacciones proteína-proteína y anticuerpo-antígeno.
Muestra	Proteína pura, complejo anticuerpo-antígeno.
Plataforma de hardware	Pulverizador de células ultrasónico sin contacto, sistema de imágenes ChemiDoc MP, espectrómetro de masas Orbitrap Fusion Lumos Tribrid/Orbitrap Exploris 480/Q Exactive HF-X/timsTOF Pro 2
Duración del proyecto	2-4 semanas
Entregables	Informe del proyecto (incluidos procedimientos experimentales, cuadros de análisis de datos, resultados de análisis bioinformáticos)
Precio	Haga clic para consultar

Estudio de caso

En este caso, la proteína del suero BSA se entrecruzó usando el reticulante reactivo con amina BS3 para construir una estructura dimérica de la proteína del suero BSA. El análisis de espectrometría de masas de la estructura dimérica identificó segmentos de péptidos entrecruzados que coincidían con los datos de la literatura existente, validando así la precisión y confiabilidad del experimento.