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Es fundamental determinar el modo de unión entre los fármacos de molécula pequeña y sus objetivos proteicos para la I+D de fármacos. Un análisis exhaustivo de estas interacciones a nivel estructural y fisicoquímico podría profundizar significativamente nuestra comprensión de las funciones de las proteínas y facilitar el diseño y la optimización de fármacos. Las técnicas de biología estructural, incluidos los rayos X, la microscopía crioelectrónica (crio-EM), la resonancia magnética nuclear (RMN), etc., se han utilizado ampliamente en la determinación de los modos de unión de fármacos. Las estructuras de alta resolución de los complejos proteína-fármaco podrían beneficiar enormemente la optimización de las estructuras de los fármacos en la etapa inicial. Sin embargo, el análisis de la estructura de las proteínas ha planteado constantemente desafíos en la investigación de las ciencias biológicas, especialmente para objetivos de proteínas de membrana como los receptores acoplados a proteínas G (GPCR) y las proteínas de los canales iónicos. A menudo consume mucho tiempo y recursos en procesos como la purificación de proteínas, la detección de cristalización de complejos proteína-fármaco y la adquisición y procesamiento de datos.

Un enfoque ideal es identificar modos de interacción proteína-fármaco dentro de las células vivas. Este enfoque no sólo evita los altos costos asociados con los estudios estructurales, sino que también elimina los posibles falsos positivos resultantes de condiciones artificiales como tampones con alto contenido de sal o fármacos saturados.