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Análisis de modificaciones postraduccionales (PTM) de proteínas basado en sondas químicas
Además de las estrategias tradicionales de enriquecimiento de anticuerpos, se han aplicado progresivamente técnicas de etiquetado químico, enzimático y metabólico en el enriquecimiento y la identificación de modificaciones postraduccionales (PTM) en proteínas. El principio subyacente implica el uso de una reacción química o catálisis enzimática para unir covalentemente sondas moleculares específicas a modificaciones objetivo o residuos modificadores, seguido de un análisis proteómico. Este enfoque emergente en quimioproteómica está adquiriendo importancia en el estudio de modificaciones de proteínas de baja abundancia, como la palmitoilación, la miristoilación y la glicosilación. En particular, ofrece la ventaja de ser aplicable en células vivas, evitando así posibles interferencias, como la oxidación resultante del estrés celular.
Servicio Técnico
1. Modificaciones postraduccionales de cisteína
La cisteína (Cys) es un aminoácido común que contiene azufre en las proteínas, y su grupo tiol desempeña un papel crucial en la regulación de la homeostasis redox molecular, influyendo en las reacciones enzimáticas, las interacciones proteína-proteína y la estabilidad de las proteínas a través de diversos procesos de modificación postraduccional. Las modificaciones postraduccionales comunes de la cisteína incluyen palmitoilación, nitrosilación, sulfenilación y sulfonación. Colosseum Biosciences ha desarrollado sondas universales o estrategias de etiquetado metabólico dirigidas a residuos de cisteína y ha establecido las correspondientes plataformas proteómicas químicas para la identificación de modificaciones postraduccionales. Esta plataforma identifica con precisión las proteínas objetivo y los sitios de modificación de modificaciones postraduccionales.
2. Modificaciones postraduccionales de lisina
La lisina (Lys) es uno de los aminoácidos con más diversas modificaciones postraduccionales (PTM) en el proteoma. Las modificaciones postraduccionales reversibles de lisina (Lys-PTM) son procesos bioquímicos comunes que desempeñan funciones indispensables en la regulación de numerosas funciones celulares críticas. Las modificaciones postraduccionales de la lisina incluyen acetilación, succinilación, propionilación, butirilación, crotonilación, malonilación y lactilación. Colosseum Biosciences ha desarrollado una plataforma tecnológica de proteómica química basada en sondas químicas para modificaciones postraduccionales de lisina, que identifica con precisión las proteínas objetivo y los sitios de modificación.
3. Modificaciones postraduccionales de serina/treonina
Las modificaciones postraduccionales comunes en la serina (Ser) y la treonina (Thr) incluyen principalmente la fosforilación, O-glicosilación, etc. Estas modificaciones impactan significativamente el estado de actividad de las proteínas y sus interacciones con otras moléculas, desempeñando papeles importantes en varios procesos biológicos clave. Por tanto, el análisis de este tipo de modificación postraduccional es un tema importante en la investigación de la función de las proteínas. Colosseum Biosciences utiliza materiales de enriquecimiento de fosforilación, sondas químicas de glucanos no naturales y otras herramientas para identificar con precisión las proteínas objetivo y los sitios de modificación para este tipo de modificación postraduccional.
Nuestras ventajas
01. Altamente Profesional:Desarrollado por el grupo de investigación del profesor Wang Chu de la Universidad de Pekín, el científico jefe de nuestra empresa.
02. Plataforma integral:Abarcando todo el flujo de trabajo, desde el diseño de sondas, la síntesis de sondas, el descubrimiento de objetivos hasta el análisis bioinformático.
03. No hay necesidad de anticuerpos:Modificación de sonda química específica,Fisiológico
04. Medio ambiente:Aplicable tanto en lisados como en células vivas.
05. Amplia Experiencia:Experiencia acumulada en más de 10 tipos diferentes de PTM.
06. Plataforma de alto rendimiento:Termo Fisher Orbitrap Exploris 480,Termo Fisher Q Exactive HF-X,Bruker timsTOF
Estudio de caso
La itaconato se refiere al proceso en el que el itaconato se une covalentemente a sitios específicos de las proteínas durante la modificación postraduccional. Esta modificación puede alterar la estructura y función de la proteína, influyendo en su papel dentro de la célula. Por ejemplo, la itaconación puede regular la actividad enzimática, la estabilidad o las interacciones con otras moléculas. Dado que el itaconato es un intermediario en el ciclo del ácido tricarboxílico, esta modificación está estrechamente relacionada con el estado metabólico de la célula. Las investigaciones han demostrado que la itaconación desempeña un papel importante en la patología de determinadas enfermedades y comprender este mecanismo de modificación podría ayudar a desarrollar nuevas estrategias terapéuticas.
Las células marcadas metabólicamente con sondas ITalk a nivel de células vivas se lisaron, seguido de una reacción de clic, enriquecimiento, digestión enzimática y otros pasos para determinar el sitio específico de acidificación itacónica.
