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Identification des régions d'interaction pour les interactions protéine-protéine et anticorps-antigène

Une compréhension approfondie de la structure des protéines et de ses interactions est cruciale pour révéler leurs fonctions biologiques. Cependant, en raison de la complexité et de la diversité du domaine des protéines, une seule technique de recherche peine souvent à élucider pleinement leurs mystères. Par conséquent, les biologistes adoptent généralement une stratégie consistant à intégrer plusieurs approches techniques pour explorer collectivement la structure tridimensionnelle et les comportements d’interaction dynamique des protéines. Parmi celles-ci, la technologie de spectrométrie de masse à réticulation (XL-MS) a démontré une valeur de recherche exceptionnelle dans ce domaine en raison de ses avantages uniques. Il peut fournir avec précision des informations sur la distance spatiale entre les résidus d'acides aminés et présente de nombreux avantages, tels que la nécessité de petites quantités d'échantillons, de faibles exigences environnementales pour les protéines, l'absence de limitations de poids moléculaire, la facilité de réticulation in situ, la simplicité de fonctionnement et l'obtention d'un grand nombre de protéines. quantité d'informations.

Après plus de vingt ans de développement continu et d'innovation technologique, la technologie XL-MS a réalisé des progrès significatifs en matière de conception expérimentale, d'analyse de données et d'autres aspects, et est désormais devenue un outil essentiel indispensable en biologie structurale intégrée. La technologie XL-MS utilisée par Coalesce Bio utilise différentes combinaisons d'agents chimiques de réticulation. Ces agents réagissent avec différents résidus d'acides aminés tels que les groupes carboxyle, amino et sulfhydryle, permettant une réticulation précise des interactions protéine-protéine et anticorps-antigène, résolvant ainsi avec précision les régions d'interaction.

Plateforme technique

Les agents de réticulation chimiques courants (comme le montre la figure ci-dessous) peuvent réticuler de manière covalente des résidus d'acides aminés spécifiques lorsqu'ils sont ajoutés à des systèmes protéiques. Après digestion enzymatique, des peptides réticulés sont générés, représentant les régions d’interaction entre les protéines. Grâce à l'identification par spectrométrie de masse et à l'analyse précise des séquences peptidiques, des informations sur les régions d'interaction peuvent être obtenues.

Partie 2

Agent de réticulation amino-thiol BS3

Section 3

Agent de réticulation amino-sulfhydryle EMCS 

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Nos avantages

1. Excellence professionnelle : Notre équipe possède une vaste expérience et des publications dans les meilleures revues, offrant des services techniques de pointe.
2. Solutions efficaces : nous utilisons des méthodes fiables pour faire avancer les projets rapidement, en fournissant des solutions sans souci.
3. Gestion rigoureuse de la qualité : Adhérant aux normes ISO 9001, notre système de gestion de la qualité mature garantit l'authenticité et la fiabilité de nos rapports.
4. Gestion de projet systématique : de la consultation à la livraison du rapport, nous fournissons des mises à jour en temps opportun, garantissant la satisfaction du client et une exécution efficace du projet.
5. Équipement de pointe : Équipés de spectromètres de masse avancés comme le Thermo Fisher Orbitrap Exploris 480 et le Bruker timsTOF, nous facilitons des recherches révolutionnaires.

Notre service

Projet Identification des régions d'interaction pour les interactions protéine-protéine et anticorps-antigène
Échantillon Protéine pure, complexe anticorps-antigène
Plateforme matérielle Pulvérisateur de cellules ultrasoniques sans contact, système d'imagerie ChemiDoc MP, spectromètre de masse Orbitrap Fusion Lumos Tribrid/Orbitrap Exploris 480/Q Exactive HF-X/timsTOF Pro 2
Durée du projet 2-4 semaines
Livrables Rapport de projet (y compris les procédures expérimentales, les graphiques d'analyse des données, les résultats de l'analyse bioinformatique)
Prix Cliquez pour consulter

Étude de cas

Dans ce cas, la protéine sérique BSA a été réticulée en utilisant l'agent de réticulation réactif aux amines BS3 pour construire une structure dimère de la protéine sérique BSA. L'analyse par spectrométrie de masse de la structure dimère a identifié des segments peptidiques réticulés qui correspondaient aux données de la littérature existante, validant ainsi l'exactitude et la fiabilité de l'expérience.

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