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Il est essentiel de déterminer le mode de liaison entre les médicaments à petites molécules et leurs cibles protéiques pour la R&D sur les médicaments.Une analyse complète de ces interactions aux niveaux structurel et physico-chimique pourrait approfondir considérablement notre compréhension des fonctions des protéines et faciliter la conception et l’optimisation des médicaments.Les techniques de biologie structurale, notamment les rayons X, la cryomicroscopie électronique (cryo-EM), la résonance magnétique nucléaire (RMN), etc., ont été largement utilisées pour déterminer les modes de liaison des médicaments.Les structures à haute résolution des complexes protéine-médicament pourraient grandement bénéficier à l’optimisation des structures de médicaments à un stade précoce.Cependant, l’analyse de la structure des protéines a toujours posé des défis dans la recherche en sciences de la vie, en particulier pour les cibles protéiques membranaires telles que les récepteurs couplés aux protéines G (GPCR) et les protéines des canaux ioniques.Cela consomme souvent beaucoup de temps et de ressources pour des processus tels que la purification des protéines, le criblage de la cristallisation du complexe protéine-médicament, ainsi que l'acquisition et le traitement des données.

Une approche idéale consiste à identifier les modes d’interaction protéine-médicament au sein des cellules vivantes.Cette approche évite non seulement les coûts élevés associés aux études structurelles, mais élimine également les éventuels faux positifs résultant de conditions artificielles telles que des tampons riches en sel ou des médicaments saturés.