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Identification de cibles directes pour les médicaments non covalents à petites molécules
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Analyse quantitative de l'occupation et de la sélectivité des cibles de médicaments covalents à petites molécules
Identification et analyse de sélectivité des cibles de dégradeurs de protéines
Interactions protéine-protéine
Identification des réseaux d'interaction protéine-protéine dans les cellules
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ChomiX-Magbeads Perles magnétiques enrobées de streptavidine (SA)
Chomix -Agaroseresins Azide Resin, groupe de liaison clivable à l'acide
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Étude de cas
ABPP-Itaconate
Analyse quantitative de l'occupation et de la sélectivité des cibles de médicaments covalents à petites molécules
ABPP – Berbérine
Stratégie d’étiquetage de proximité : PLGPB
Protéomique chimique : cisplatine
Analyse de quantification absolue des protéines
Protéomique chimique – SLC15A4
Protéomique chimique : de nouvelles cibles pour les produits naturels
Petite molécule WA : régulation enzymatique PHGDH
Protéines liant les métaux : METAL-TPP
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Sondes de photoaffinité
Sondes de photoaffinité Très adaptées à la liaison directe et à la capture covalente de protéines de liaison dans les cellules vivantes, largement utilisées dans la découverte de cibles de petites molécules actives, l'identification de protéines hors cible et l'imagerie de distribution Reformuler avec du gingembre (Cmd+⌥+E) De nombreux composés de petites molécules actives, tels que en tant que métabolites, produits naturels et molécules médicamenteuses, interagissent de manière dynamique et réversible avec les protéines cibles de manière non covalente. Lorsque les protéines sont inactivées lors d'études in vitro,...
enquête
détail
Sondes chimiques bioorthogonales
Sondes chimiques bioorthogonales Rôle important dans le domaine pharmaceutique tel que le développement de médicaments La réactivité des résidus d'acides aminés dans les protéines joue un rôle crucial dans la régulation de la fonction des protéines et le développement de médicaments. En prenant comme exemple la cystéine, bien qu’elle ne constitue que 1,4 % du protéome, sa distribution est relativement uniforme. En raison de son groupe thiol hautement chimiquement réactif, on le trouve principalement dans les liaisons disulfure, les sites actifs enzymatiques, les sites de liaison des ligands métalliques et les sm...
enquête
détail
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