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Analyse des modifications post-traductionnelles (PTM) des protéines basées sur des sondes chimiques
En plus des stratégies traditionnelles d'enrichissement en anticorps, des techniques de marquage chimique, enzymatique et métabolique ont été progressivement appliquées à l'enrichissement et à l'identification de modifications post-traductionnelles (PTM) dans les protéines. Le principe sous-jacent consiste à utiliser une réaction chimique ou une catalyse enzymatique pour attacher de manière covalente des sondes moléculaires spécifiques à des modifications cibles ou à des résidus modificateurs, suivie d'une analyse protéomique. Cette approche émergente en chimioprotéomique devient importante dans l'étude des modifications protéiques de faible abondance, telles que la palmitoylation, la myristoylation et la glycosylation. Il offre notamment l’avantage d’être applicable aux cellules vivantes, évitant ainsi les interférences potentielles, telles que l’oxydation résultant du stress cellulaire.
Service technique
1. Modifications post-traductionnelles de la cystéine
La cystéine (Cys) est un acide aminé soufré courant dans les protéines, et son groupe thiol joue un rôle crucial dans la régulation de l'homéostasie rédox moléculaire, en influençant les réactions enzymatiques, les interactions protéine-protéine et la stabilité des protéines par le biais de divers processus de modification post-traductionnelle. Les modifications post-traductionnelles courantes sur la cystéine comprennent la palmitoylation, la nitrosylation, la sulfénylation et la sulfonation. Colosseum Biosciences a développé des sondes universelles ou des stratégies de marquage métabolique ciblant les résidus de cystéine et a établi des plateformes de protéomique chimique correspondantes pour l'identification des modifications post-traductionnelles. Cette plateforme identifie avec précision les protéines cibles et les sites de modification des modifications post-traductionnelles.
2. Modifications post-traductionnelles de la lysine
La lysine (Lys) est l'un des acides aminés présentant les modifications post-traductionnelles (PTM) les plus diverses dans le protéome. Les modifications post-traductionnelles réversibles de la lysine (Lys-PTM) sont des processus biochimiques courants qui jouent un rôle indispensable dans la régulation de nombreuses fonctions cellulaires critiques. Les modifications post-traductionnelles sur la lysine comprennent l'acétylation, la succinylation, la propionylation, la butyrylation, la crotonylation, la malonylation et la lactylation. Colosseum Biosciences a développé une plateforme technologique de protéomique chimique basée sur des sondes chimiques pour les modifications post-traductionnelles de la lysine, qui identifie avec précision les protéines cibles et les sites de modification.
3. Modifications post-traductionnelles de sérine/thréonine
Les modifications post-traductionnelles courantes sur la sérine (Ser) et la thréonine (Thr) incluent principalement la phosphorylation, la O-glycosylation, etc. Ces modifications ont un impact significatif sur l'état d'activité des protéines et leurs interactions avec d'autres molécules, jouant des rôles importants dans divers processus biologiques clés. Par conséquent, l’analyse de ce type de modification post-traductionnelle est un sujet important dans la recherche sur la fonction des protéines. Colosseum Biosciences utilise des matériaux d'enrichissement par phosphorylation, des sondes chimiques de glycane non naturelles et d'autres outils pour identifier avec précision les protéines cibles et les sites de modification pour ce type de modification post-traductionnelle.
Nos avantages
01. Hautement professionnel :Propulsé par le groupe de recherche du professeur Wang Chu de l'Université de Pékin, le scientifique en chef de notre entreprise.
02. Plateforme unique :Englobant l'ensemble du flux de travail, depuis la conception de sondes, la synthèse de sondes, la découverte de cibles jusqu'à l'analyse bioinformatique.
03. Pas besoin d'anticorps :Modification spécifique de la sonde chimique,Physiologique
04. Environnement :Applicable à la fois dans les lysats et dans les cellules vivantes.
05. Expérience étendue :Expertise accumulée dans plus de 10 types différents de PTM
06. Plateforme performante :Thermo Fisher Orbitrap Exploris 480,Thermo Fisher Q Exact HF-X,TimsTOF Bruker
Étude de cas
L'itaconation fait référence au processus dans lequel l'itaconate se lie de manière covalente à des sites spécifiques sur les protéines lors d'une modification post-traductionnelle. Cette modification peut altérer la structure et la fonction de la protéine, influençant ainsi son rôle au sein de la cellule. Par exemple, l'itaconation peut réguler l'activité, la stabilité ou les interactions enzymatiques avec d'autres molécules. L’itaconate étant un intermédiaire dans le cycle de l’acide tricarboxylique, cette modification est étroitement liée à l’état métabolique de la cellule. Les recherches ont montré que l'itaconation joue un rôle important dans la pathologie de certaines maladies, et comprendre ce mécanisme de modification pourrait aider à développer de nouvelles stratégies thérapeutiques.
Les cellules métaboliquement marquées avec des sondes ITalk au niveau des cellules vivantes ont été lysées, suivies d'une réaction clic, d'un enrichissement, d'une digestion enzymatique et d'autres étapes visant à déterminer le site spécifique de l'acidification itaconique.
