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È fondamentale determinare la modalità di legame tra i farmaci a piccole molecole e i loro bersagli proteici per la ricerca e lo sviluppo di farmaci.Un'analisi completa di queste interazioni sia a livello strutturale che fisico-chimico potrebbe approfondire in modo significativo la nostra comprensione delle funzioni delle proteine ​​e facilitare la progettazione e l'ottimizzazione dei farmaci.Le tecniche di biologia strutturale, tra cui i raggi X, la microscopia crioelettronica (crio-EM), la risonanza magnetica nucleare (NMR), ecc., sono state ampiamente utilizzate nella determinazione delle modalità di legame dei farmaci.Le strutture ad alta risoluzione dei complessi proteina-farmaco potrebbero apportare grandi benefici all'ottimizzazione delle strutture dei farmaci nella fase iniziale.Tuttavia, l’analisi della struttura delle proteine ​​ha costantemente posto sfide nella ricerca nel campo delle scienze della vita, in particolare per i target proteici di membrana come i recettori accoppiati a proteine ​​G (GPCR) e le proteine ​​dei canali ionici.Spesso consuma molto tempo e risorse in processi quali la purificazione delle proteine, lo screening della cristallizzazione del complesso proteina-farmaco e l'acquisizione ed elaborazione dei dati.

Un approccio ideale consiste nell'identificare le modalità di interazione proteina-farmaco all'interno delle cellule viventi.Questo approccio non solo evita i costi elevati associati agli studi strutturali, ma elimina anche i possibili falsi positivi derivanti da condizioni artificiali come tamponi ad alto contenuto di sale o farmaci saturi.