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Analisi delle modifiche post-traduzionali (PTM) delle proteine basate su sonde chimiche
Oltre alle tradizionali strategie di arricchimento degli anticorpi, tecniche di etichettatura chimica, enzimatica e metabolica sono state progressivamente applicate nell'arricchimento e nell'identificazione delle modifiche post-traduzionali (PTM) nelle proteine. Il principio di base prevede l'uso della reazione chimica o della catalisi enzimatica per attaccare in modo covalente sonde molecolari specifiche alle modifiche bersaglio o ai residui modificanti, seguita dall'analisi proteomica. Questo approccio emergente nel campo della chemioproteomica sta diventando importante nello studio delle modificazioni proteiche a bassa abbondanza, come la palmitoilazione, la miristoilazione e la glicosilazione. In particolare, offre il vantaggio di essere applicabile alle cellule viventi, evitando così potenziali interferenze, come l'ossidazione derivante dallo stress cellulare.
Servizio tecnico
1. Modifiche post-traduzionali della cisteina
La cisteina (Cys) è un amminoacido comune contenente zolfo nelle proteine e il suo gruppo tiolico svolge un ruolo cruciale nella regolazione dell'omeostasi redox molecolare, influenzando le reazioni enzimatiche, le interazioni proteina-proteina e la stabilità proteica attraverso diversi processi di modificazione post-traduzionale. Le comuni modifiche post-traduzionali della cisteina includono palmitoilazione, nitrosilazione, sulfenilazione e solfonazione. Colosseum Biosciences ha sviluppato sonde universali o strategie di etichettatura metabolica mirate ai residui di cisteina e stabilito piattaforme di proteomica chimica corrispondenti per l'identificazione delle modifiche post-traduzionali. Questa piattaforma identifica accuratamente le proteine bersaglio e i siti di modifica delle modifiche post-traduzionali.
2. Modifiche post-traduzionali della lisina
La lisina (Lys) è uno degli amminoacidi con le più diverse modifiche post-traduzionali (PTM) nel proteoma. Le modifiche post-traduzionali reversibili della lisina (Lys-PTM) sono processi biochimici comuni che svolgono un ruolo indispensabile nella regolazione di numerose funzioni cellulari critiche. Le modifiche post-traduzionali sulla lisina includono acetilazione, succinilazione, propionilazione, butirrilazione, crotonilazione, malonilazione e lattilazione. Colosseum Biosciences ha sviluppato una piattaforma tecnologica di proteomica chimica basata su sonde chimiche per le modifiche post-traduzionali della lisina, che identifica accuratamente le proteine bersaglio e i siti di modifica.
3. Modifiche post-traduzionali della serina/treonina
Le modifiche post-traduzionali comuni su serina (Ser) e treonina (Thr) includono principalmente fosforilazione, O-glicosilazione, ecc. Queste modifiche hanno un impatto significativo sullo stato di attività delle proteine e sulle loro interazioni con altre molecole, svolgendo ruoli importanti in vari processi biologici chiave. Pertanto, l'analisi di questo tipo di modificazione post-traduzionale è un argomento importante nella ricerca sulla funzione delle proteine. Colosseum Biosciences utilizza materiali di arricchimento della fosforilazione, sonde chimiche di glicani non naturali e altri strumenti per identificare accuratamente le proteine bersaglio e i siti di modifica per questo tipo di modificazione post-traduzionale.
I nostri vantaggi
01. Altamente professionale:Alimentato dal gruppo di ricerca del professor Wang Chu dell'Università di Pechino, il capo scienziato della nostra azienda.
02. Piattaforma unica:Comprende l'intero flusso di lavoro dalla progettazione della sonda, alla sintesi della sonda, alla scoperta del target, all'analisi bioinformatica.
03. Non c'è bisogno di anticorpi:Modifica specifica della sonda chimica,Fisiologico
04. Ambiente:Applicabile sia nei lisati che nelle cellule viventi.
05. Vasta esperienza:Esperienza accumulata in oltre 10 diversi tipi di PTM
06. Piattaforma ad alte prestazioni:Thermo Fisher Orbitrap Exploris 480,Termo Fisher Q Exactive HF-X,Bruker timsTOF
Caso di studio
L'itaconazione si riferisce al processo in cui l'itaconato si lega covalentemente a siti specifici sulle proteine durante la modificazione post-traduzionale. Questa modifica può alterare la struttura e la funzione della proteina, influenzando il suo ruolo all'interno della cellula. Ad esempio, l'itaconazione può regolare l'attività enzimatica, la stabilità o le interazioni con altre molecole. Poiché l'itaconato è un intermedio del ciclo degli acidi tricarbossilici, questa modificazione è strettamente legata allo stato metabolico della cellula. La ricerca ha dimostrato che l’itaconazione svolge un ruolo significativo nella patologia di alcune malattie e la comprensione di questo meccanismo di modifica potrebbe aiutare nello sviluppo di nuove strategie terapeutiche.
Le cellule marcate metabolicamente con le sonde ITalk a livello di cellule viventi sono state lisate, seguite da reazione clic, arricchimento, digestione enzimatica e altre fasi per determinare il sito specifico dell'acidificazione itaconica.
