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Analisi omica della modificazione post-traduzionale delle proteine (PTM).
Negli ultimi decenni, i ricercatori hanno scoperto che la complessità del proteoma umano supera di gran lunga quella del genoma. Sebbene circa 20.000-25.000 geni umani codifichino per oltre un milione di varianti proteiche, questo fenomeno deriva da meccanismi come la ricombinazione genetica, l'inizio selettivo della trascrizione, la terminazione differenziale della trascrizione e lo splicing. Inoltre, le modifiche post-traduzionali (PTM) svolgono un ruolo cruciale nel migliorare la complessità del proteoma. I PTM alterano significativamente le proprietà fisiche e chimiche delle proteine aggiungendo o rimuovendo gruppi chimici specifici. Questi cambiamenti non solo rimodellano la configurazione spaziale delle proteine e regolano i loro stati di attività, ma influenzano anche la localizzazione delle proteine, la stabilità del ripiegamento all’interno delle cellule e la costruzione di reti di interazione proteica.
Con il progredire della ricerca, la modificazione post-traduzionale è diventata un argomento scottante nella comunità scientifica. Vari PTM come la fosforilazione, la glicosilazione, l'acetilazione e l'ubiquitinazione hanno attirato un'attenzione diffusa grazie ai loro meccanismi d'azione unici. Queste modifiche possono avere diversi effetti sulle proprietà funzionali delle proteine bersaglio, portando talvolta a effetti contrastanti, svolgendo così un ruolo cruciale nella segnalazione cellulare, nella regolazione metabolica e nello sviluppo della malattia.
Oltre alle tradizionali strategie di arricchimento degli anticorpi, sono state gradualmente applicate strategie di etichettatura chimica/enzimatica e di etichettatura metabolica per l'arricchimento e l'identificazione delle modifiche post-traduzionali. Questi metodi emergenti di analisi della proteomica chimica implicano il collegamento covalente di sonde molecolari specifiche a modifiche bersaglio o residui modificati attraverso reazioni chimiche o catalizzate da enzimi, consentendo l'analisi omica. Dimostrano vantaggi significativi nello studio di modifiche a bassa abbondanza come palmitoilazione, miristoilazione e glicosilazione. Inoltre, queste strategie possono essere applicate in sistemi di cellule vive, evitando potenziali interferenze causate dall'ossidazione correlata alla lisi cellulare.
Chomix possiede una piattaforma tecnica completa dedicata a supportare pienamente e assistere in modo efficiente i clienti nella conduzione di esplorazioni e pratiche approfondite nel campo della ricerca sulla modificazione post-traduzionale delle proteine. Con le nostre piattaforme tecniche professionali e avanzate, ci impegniamo a fornire ai clienti soluzioni complete e raffinate per soddisfare le diverse esigenze e i requisiti di alta precisione nella ricerca sulla modificazione post-traduzionale delle proteine.
Servizio tecnico
1. Modifiche post-traduzionali della cisteina
La cisteina (Cys) è un amminoacido comune contenente zolfo nelle proteine e il suo gruppo tiolico svolge un ruolo cruciale nella regolazione dell'omeostasi redox molecolare, influenzando le reazioni enzimatiche, le interazioni proteina-proteina e la stabilità proteica attraverso diversi processi di modificazione post-traduzionale. Le comuni modifiche post-traduzionali della cisteina includono palmitoilazione, nitrosilazione, sulfenilazione e solfonazione. Colosseum Biosciences ha sviluppato sonde universali o strategie di etichettatura metabolica mirate ai residui di cisteina e stabilito piattaforme di proteomica chimica corrispondenti per l'identificazione delle modifiche post-traduzionali. Questa piattaforma identifica accuratamente le proteine bersaglio e i siti di modifica delle modifiche post-traduzionali.
2. Modifiche post-traduzionali della lisina
La lisina (Lys) è uno degli amminoacidi con le più diverse modifiche post-traduzionali (PTM) nel proteoma. Le modifiche post-traduzionali reversibili della lisina (Lys-PTM) sono processi biochimici comuni che svolgono un ruolo indispensabile nella regolazione di numerose funzioni cellulari critiche. Le modifiche post-traduzionali sulla lisina includono acetilazione, succinilazione, propionilazione, butirrilazione, crotonilazione, malonilazione e lattilazione. Colosseum Biosciences ha sviluppato una piattaforma tecnologica di proteomica chimica basata su sonde chimiche per le modifiche post-traduzionali della lisina, che identifica accuratamente le proteine bersaglio e i siti di modifica.
3. Modifiche post-traduzionali della serina/treonina
Le modifiche post-traduzionali comuni su serina (Ser) e treonina (Thr) includono principalmente fosforilazione, O-glicosilazione, ecc. Queste modifiche hanno un impatto significativo sullo stato di attività delle proteine e sulle loro interazioni con altre molecole, svolgendo ruoli importanti in vari processi biologici chiave. Pertanto, l'analisi di questo tipo di modificazione post-traduzionale è un argomento importante nella ricerca sulla funzione delle proteine. Colosseum Biosciences utilizza materiali di arricchimento della fosforilazione, sonde chimiche di glicani non naturali e altri strumenti per identificare accuratamente le proteine bersaglio e i siti di modifica per questo tipo di modificazione post-traduzionale.
