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Modifiche post-traduzionali della serina/treonina
Le modifiche post-traduzionali della serina e della treonina (PTM) si riferiscono alle modifiche chimiche che le proteine subiscono dopo la sintesi, dove la fosforilazione e la glicosilazione sono le forme di modifica più comuni. I PTM sui residui di serina e treonina includono principalmente fosforilazione e O-glicosilazione. Dopo la modifica, questi residui di amminoacidi possono alterare significativamente l'attività, la stabilità e le capacità di interazione della proteina, svolgendo così un ruolo cruciale nella trasduzione della segnalazione cellulare, nella regolazione metabolica e in altri processi biologici chiave. Studi approfonditi di queste modifiche aiutano a rivelare i meccanismi molecolari alla base delle attività della vita e possono fornire nuovi bersagli per il trattamento delle malattie. Pertanto, i PTM serina e treonina rivestono un'importanza indispensabile sia nella ricerca biologica fondamentale che nelle applicazioni cliniche.
Chomix possiede una tecnologia avanzata di spettrometria di massa in grado di analizzare direttamente e con precisione vari tipi di modificazioni post-traduzionali delle proteine e i loro siti specifici. Combinando abilmente le tecniche di arricchimento della separazione e l'etichettatura degli isotopi, è possibile ottenere analisi qualitative e quantitative su larga scala e ad alto rendimento di varie modifiche, fornendo un solido supporto tecnico per la ricerca approfondita sulle modifiche post-traduzionali delle proteine.
Piattaforma Tecnica (O-glicosilazione)
La glicosilazione legata all'O è un processo biochimico che trasferisce le catene di zuccheri agli atomi di ossigeno dei residui di serina e treonina nelle catene peptidiche. Utilizzando i reagenti UDP-GalNAz e Y289L GalT1, questi agenti possono marcare le molecole di zucchero sui siti di glicosilazione con un gruppo -N3. I passaggi successivi che coinvolgono la chimica dei clic, la digestione enzimatica, l'arricchimento e la spettrometria di massa ad alta risoluzione consentono l'identificazione precisa dei siti di O-glicosilazione, rivelando così il ruolo cruciale di questa modificazione post-traduzionale negli organismi.
I nostri vantaggi
1. Competenza professionale: con una vasta esperienza e pubblicazioni su riviste leader, offriamo servizi su misura per risultati ottimali.
2. Gestione rigorosa della qualità: i nostri sistemi di qualità maturi aderiscono agli standard ISO9001, garantendo rapporti affidabili.
3. Servizio completo: dalla progettazione della sonda all'analisi bioinformatica, forniamo consulenza tutto in uno fino alla consegna, con aggiornamenti tempestivi sui progressi.
4. Attrezzature avanzate: dotati di spettrometri di massa all'avanguardia come Thermo Fisher Orbitrap Exploris 480 e Bruker timsTOF, supportiamo la ricerca rivoluzionaria.
Il nostro servizio
| Progetto | Modifiche post-traduzionali di serina/treonina basate sulla spettrometria di massa ad alta risoluzione |
| Campione | Lisato, cellule vive, campioni di tessuto |
| Piattaforma hardware | VanquishNeo UPLC accoppiato con lo spettrometro di massa Orbitrap Exploris 480 (Thermo Fisher Scientific); EASY-nLC1200 UPLC accoppiato con lo spettrometro di massa Q Exactive HF-X (Thermo Fisher Scientific) |
| Durata del progetto | 4-8 settimane |
| Risultati finali | Rapporto sul progetto (comprese immagini di gel, informazioni sul sito, ecc.) |
| Prezzo | Clicca per consultare |
Caso di studio
Obiettivo del progetto: Lo scopo di questo progetto è condurre un'analisi proteomica chimica approfondita della modificazione post-traduzionale della O-GlcNAcilazione utilizzando la tecnologia della spettrometria di massa.
Soluzione: utilizziamo un approccio combinato di etichettatura metabolica e spettrometria di massa per eseguire analisi qualitative precise e complete dei siti di O-glicosilazione. Nel processo sperimentale, determiniamo innanzitutto la quantità dell'enzima Y289L GalT1 utilizzando la tecnologia del gel a fluorescenza, seguita dall'analisi spettrometrica di massa in condizioni sperimentali rigorosamente definite. Attraverso due cicli di esperimenti ripetuti, sono stati identificati un totale di 36 siti di glicosilazione affidabili. Viene presentato un esempio di un tipico spettro MS2.
