タンパク質のアミノ酸残基の反応性は、タンパク質の機能制御や医薬品開発において重要な役割を果たします。システインを例にとると、プロテオームの 1.4% しか構成されていませんが、その分布は比較的均一です。化学反応性の高いチオール基により、主にジスルフィド結合、酵素活性部位、金属リガンド結合部位、および小分子薬物結合ポケットに存在します。その結果、小分子キナーゼ共有結合性薬剤など、多くの共有結合性薬剤はシステイン残基を標的とします (リンク)。ほとんどの抗体薬物複合体 (ADC) も、システイン残基を使用して小分子薬物を抗体表面に結合させます。システイン残基には、S-ニトロシル化、スルフィニル化、チオエステル化など、タンパク質の構造と相互作用を制御するさまざまな翻訳後修飾が存在します。さらに、タンパク質のリジン、セリン、メチオニン、チロシン、ヒスチジン残基も独特の化学反応性を示すため、共有結合性薬剤の開発やタンパク質の選択的標識に応用できます。

代表的な製品は以下の通りです。