단백질 내 아미노산 잔기의 반응성은 단백질 기능 조절 및 약물 개발에 중요한 역할을 합니다. 예를 들어 시스테인은 프로테옴의 1.4%만을 구성하지만 그 분포는 상대적으로 균일합니다. 화학적으로 반응성이 높은 티올 그룹으로 인해 주로 이황화 결합, 효소 활성 부위, 금속 리간드 결합 부위 및 소분자 약물 결합 포켓에서 발견됩니다. 결과적으로 소분자 키나제 공유 약물과 같은 많은 공유 약물은 시스테인 잔기를 표적으로 합니다(링크). 대부분의 항체-약물 접합체(ADC)는 또한 시스테인 잔기를 사용하여 소분자 약물을 항체 표면에 접합시킵니다. 단백질 구조와 상호작용을 조절하는 S-니트로실화, 설피닐화, 티오에스테르화와 같은 시스테인 잔기에는 다양한 번역 후 변형이 있습니다. 또한, 단백질의 라이신, 세린, 메티오닌, 티로신, 히스티딘 잔기 역시 독특한 화학적 반응성을 나타내어 공유결합 약물 개발 및 선택적 단백질 라벨링에 적용 가능합니다.

대표제품은 다음과 같습니다.