단백질 구조와 상호 작용을 이해하는 것은 단백질의 생물학적 기능을 밝히는 데 필수적입니다. 프로테옴의 복잡성으로 인해 단일 기술로는 이러한 측면을 완전히 밝힐 수 없습니다. 생물학자들은 종종 고유한 이점을 자랑하는 가교 질량 분석기(XL-MS)와 함께 방법을 조합하여 사용합니다.
XL-MS는 아미노산 잔기 사이의 정확한 공간적 거리 정보를 제공하며 최소한의 시료 요구 사항, 낮은 환경 요구 사항, 분자량 제한 없음, 현장 가교, 사용 용이성 및 광범위한 데이터 출력 등 다양한 이점을 제공합니다.
ChomiX의 XL-MS 기술은 다양한 화학적 가교결합제를 사용하여 특정 아미노산 잔기를 표적으로 삼아 단백질-단백질 상호작용, 항체-항원 상호작용을 정밀하게 교차결합시키고 분석합니다.
일반적인 화학적 가교결합제(아래 그림 참조)는 단백질 시스템에 첨가될 때 특정 아미노산 잔기를 공유적으로 가교결합시킬 수 있습니다. 효소 소화 후 단백질 간의 상호 작용 영역을 나타내는 가교 펩타이드가 생성됩니다. 질량 분석법 식별과 펩타이드 서열의 정확한 분석을 통해 상호 작용 영역에 대한 정보를 얻을 수 있습니다.
아미노-티올 가교제 BS3
아미노-설프히드릴 가교결합제 EMCS
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5. 최첨단 장비: Thermo Fisher Orbitrap Exploris 480 및 Bruker timsTOF와 같은 고급 질량 분석기를 갖추고 있어 획기적인 연구를 촉진합니다.
프로젝트 | 단백질-단백질 상호작용 및 항체-항원 상호작용을 위한 상호작용 영역 식별 |
견본 | 순수 단백질, 항체-항원 복합체 |
하드웨어 플랫폼 | 비접촉 초음파 세포 분쇄기, ChemiDoc MP 이미징 시스템, Orbitrap Fusion Lumos Tribrid/Orbitrap Exploris 480/Q Exactive HF-X/timsTOF Pro 2 질량 분석기 |
프로젝트 기간 | 2~4주 |
결과물 | 프로젝트 보고서(실험 절차, 데이터 분석 차트, 생물정보학 분석 결과 포함) |
가격 | 상담을 원하시면 클릭하세요 |
이 경우, BSA 혈청 단백질은 아민 반응성 가교제 BS3을 사용하여 가교되어 BSA 혈청 단백질의 이량체 구조를 구축하였다. 이합체 구조의 질량 분석 분석을 통해 기존 문헌 데이터와 일치하는 교차 연결된 펩타이드 세그먼트를 식별하여 실험의 정확성과 신뢰성을 검증했습니다.
실제로 검출된 가교 펩타이드는 다음 문헌에 제시된 가교 펩타이드와 일치합니다.디-오르토프탈알데히드 가교제를 사용한 고속 가교 질량 분석법을 통한 단백질 전개 특성 분석. 네이처 커뮤니케이션즈, 13(1), 1468.