De reactiviteit van aminozuurresiduen in eiwitten speelt een cruciale rol bij de regulering van de eiwitfunctie en de ontwikkeling van geneesmiddelen. Als we cysteïne als voorbeeld nemen, is de verdeling ervan relatief uniform, ook al vormt het slechts 1,4% van het proteoom. Vanwege zijn zeer chemisch reactieve thiolgroep wordt het voornamelijk aangetroffen in disulfidebindingen, actieve enzymplaatsen, metaalligandbindingsplaatsen en medicijnbindingsplaatsen voor kleine moleculen. Als gevolg hiervan richten veel covalente geneesmiddelen zich op cysteïneresiduen, zoals covalente geneesmiddelen met kleine moleculen kinase (link). De meeste antilichaam-geneesmiddelconjugaten (ADC) gebruiken ook cysteïneresiduen om geneesmiddelen uit kleine moleculen aan het antilichaamoppervlak te conjugeren. Er zijn verschillende post-translationele modificaties op cysteïneresiduen, zoals S-nitrosylatie, sulfinylatie en thio-esterificatie, die de eiwitstructuur en interacties reguleren. Bovendien vertonen lysine-, serine-, methionine-, tyrosine- en histidineresiduen in eiwitten ook een unieke chemische reactiviteit, waardoor ze toepasbaar zijn bij de ontwikkeling van covalente geneesmiddelen en selectieve eiwitlabeling.

De representatieve producten zijn als volgt: