Reaktywność reszt aminokwasowych w białkach odgrywa kluczową rolę w regulacji funkcji białek i opracowywaniu leków. Biorąc za przykład cysteinę, choć stanowi ona jedynie 1,4% proteomu, jej rozkład jest stosunkowo równomierny. Ze względu na wysoce reaktywną chemicznie grupę tiolową występuje głównie w wiązaniach dwusiarczkowych, miejscach aktywnych enzymów, miejscach wiązania ligandów metali i kieszeniach wiążących leki drobnocząsteczkowe. W rezultacie wiele leków kowalencyjnych celuje w reszty cysteiny, np. leki kowalencyjne z kinazą drobnocząsteczkową (link). Większość koniugatów przeciwciało-lek (ADC) również wykorzystuje reszty cysteiny do sprzęgania małocząsteczkowych leków z powierzchnią przeciwciała. Istnieją różne modyfikacje potranslacyjne reszt cysteiny, takie jak S-nitrozylacja, sulfinylacja i tioestryfikacja, które regulują strukturę białek i interakcje. Ponadto reszty lizyny, seryny, metioniny, tyrozyny i histydyny w białkach również wykazują wyjątkową reaktywność chemiczną, co czyni je przydatnymi do opracowywania leków kowalencyjnych i selektywnego znakowania białek.

Reprezentatywne produkty to: