Produkty

Określenie sposobu wiązania między lekami małocząsteczkowymi a ich białkami docelowymi jest niezwykle istotne dla prac badawczo-rozwojowych nad lekami. Kompleksowa analiza tych interakcji, zarówno na poziomie strukturalnym, jak i fizykochemicznym, mogłaby znacząco pogłębić naszą wiedzę na temat funkcji białek i ułatwić projektowanie i optymalizację leków. Techniki biologii strukturalnej, w tym promieniowanie rentgenowskie, mikroskopia krioelektronowa (krio-EM), jądrowy rezonans magnetyczny (NMR) itp., są szeroko stosowane w określaniu trybów wiązania leków. Struktury kompleksów białkowo-lekowych o wysokiej rozdzielczości mogą znacznie pomóc w optymalizacji struktur leków na wczesnym etapie. Jednakże analiza struktury białek stale stwarzała wyzwania w badaniach z zakresu nauk przyrodniczych, szczególnie w przypadku docelowych białek błonowych, takich jak receptory sprzężone z białkiem G (GPCR) i białka kanałów jonowych. Często pochłania dużo czasu i zasobów na procesy takie jak oczyszczanie białek, badanie przesiewowe pod kątem krystalizacji kompleksu białkowo-lekowego oraz gromadzenie i przetwarzanie danych.

Idealnym podejściem jest identyfikacja trybów interakcji białko-lek w żywych komórkach. Takie podejście nie tylko pozwala uniknąć wysokich kosztów związanych z badaniami strukturalnymi, ale także eliminuje możliwe fałszywe wyniki dodatnie wynikające ze sztucznych warunków, takich jak bufory o wysokiej zawartości soli lub leki nasycone.