Identificação de regiões de interação para interações proteína-proteína e anticorpo-antígeno

Uma compreensão profunda da estrutura das proteínas e suas interações é crucial para revelar suas funções biológicas. No entanto, devido à complexidade e diversidade no campo das proteínas, uma única técnica de investigação muitas vezes luta para elucidar completamente os seus mistérios. Portanto, os biólogos normalmente adotam uma estratégia de integração de múltiplas abordagens técnicas para explorar coletivamente a estrutura tridimensional e os comportamentos de interação dinâmica das proteínas. Entre estas, a tecnologia de espectrometria de massa de reticulação (XL-MS) demonstrou excelente valor de pesquisa neste campo devido às suas vantagens únicas. Ele pode fornecer com precisão informações de distância espacial entre resíduos de aminoácidos e tem muitas vantagens, como exigir pequenas quantidades de amostra, baixos requisitos ambientais para proteínas, sem limitações de peso molecular, facilidade de reticulação in situ, simplicidade de operação e obtenção de um grande quantidade de informações.

Após mais de vinte anos de desenvolvimento contínuo e inovação tecnológica, a tecnologia XL-MS fez progressos significativos no projeto experimental, análise de dados e outros aspectos, e agora se tornou uma ferramenta central indispensável na biologia estrutural integrada. A tecnologia XL-MS empregada pela Coalesce Bio utiliza diferentes combinações de agentes químicos de reticulação. Esses agentes reagem com diferentes resíduos de aminoácidos, como grupos carboxila, amino e sulfidrila, permitindo a reticulação precisa das interações proteína-proteína e anticorpo-antígeno, resolvendo assim com precisão as regiões de interação.

Plataforma Técnica

Os reticuladores químicos comuns (conforme mostrado na figura abaixo) podem reticular covalentemente resíduos de aminoácidos específicos quando adicionados a sistemas proteicos. Após a digestão enzimática, são gerados peptídeos reticulados, representando as regiões de interação entre as proteínas. Através da identificação por espectrometria de massa e análise precisa das sequências peptídicas, informações sobre as regiões de interação podem ser obtidas.

Reticulador amino-tiol BS3

Reticulador amino-sulfidril EMCS

Nossas vantagens

1. Excelência Profissional: Nossa equipe possui ampla experiência e publicações nas principais revistas, oferecendo serviços técnicos líderes do setor.
2. Soluções Eficientes: Empregamos métodos confiáveis para impulsionar os projetos com rapidez, fornecendo soluções sem preocupações.
3. Gestão de qualidade rigorosa: Aderindo aos padrões ISO 9001, nosso sistema de gestão de qualidade maduro garante a autenticidade e confiabilidade de nossos relatórios.
4. Gerenciamento sistemático de projetos: Da consulta à entrega de relatórios, fornecemos atualizações de progresso em tempo hábil, garantindo a satisfação do cliente e a execução eficiente do projeto.
5. Equipamento de última geração: Equipados com espectrômetros de massa avançados, como o Thermo Fisher Orbitrap Exploris 480 e o Bruker timsTOF, facilitamos pesquisas inovadoras.

Nosso serviço

Projeto	Identificação de regiões de interação para interações proteína-proteína e anticorpo-antígeno
Amostra	Proteína pura, complexo anticorpo-antígeno
Plataforma de Hardware	Pulverizador de células ultrassônicas sem contato, sistema de imagem ChemiDoc MP, espectrômetro de massa Orbitrap Fusion Lumos Tribrid/Orbitrap Exploris 480/Q Exactive HF-X/timsTOF Pro 2
Duração do Projeto	2-4 semanas
Entregáveis	Relatório do Projeto (incluindo procedimentos experimentais, gráficos de análise de dados, resultados de análises de bioinformática)
Preço	Clique para consultar

Estudo de caso

Neste caso, a proteína sérica BSA foi reticulada utilizando o reticulador reactivo com amina BS3 para construir uma estrutura dimérica da proteína sérica BSA. A análise por espectrometria de massa da estrutura dimérica identificou segmentos peptídicos reticulados que correspondiam aos dados da literatura existente, validando assim a precisão e confiabilidade do experimento.