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É fundamental determinar o modo de ligação entre medicamentos de moléculas pequenas e seus alvos proteicos para pesquisa e desenvolvimento de medicamentos.Uma análise abrangente dessas interações nos níveis estrutural e físico-químico poderia aprofundar significativamente nossa compreensão das funções das proteínas e facilitar o projeto e a otimização de medicamentos.Técnicas de biologia estrutural, incluindo raios X, microscopia crioeletrônica (crio-EM), ressonância magnética nuclear (RMN), etc., têm sido amplamente utilizadas na determinação dos modos de ligação de drogas.As estruturas de alta resolução dos complexos proteína-fármaco poderiam beneficiar grandemente a otimização das estruturas dos fármacos na fase inicial.No entanto, a análise da estrutura proteica tem colocado consistentemente desafios na pesquisa em ciências da vida, especialmente para alvos proteicos de membrana, como receptores acoplados à proteína G (GPCRs) e proteínas de canais iônicos.Muitas vezes consome tempo e recursos substanciais em processos como purificação de proteínas, triagem de cristalização de complexos proteínas-fármacos e aquisição e processamento de dados.

Uma abordagem ideal é identificar modos de interação proteína-droga dentro de células vivas.Esta abordagem não só evita os elevados custos associados aos estudos estruturais, mas também elimina os possíveis falsos positivos resultantes de condições artificiais, como tampões com alto teor de sal ou medicamentos saturados.