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Análise Ómica de Modificação Pós-Tradução de Proteína (PTM)
Nas últimas décadas, os pesquisadores descobriram que a complexidade do proteoma humano excede em muito a do genoma. Embora aproximadamente 20.000-25.000 genes humanos codifiquem mais de um milhão de variantes de proteínas, este fenômeno surge de mecanismos como recombinação genética, iniciação seletiva da transcrição, terminação diferencial da transcrição e splicing. Além disso, as modificações pós-traducionais (PTMs) desempenham um papel crucial no aumento da complexidade do proteoma. Os PTMs alteram significativamente as propriedades físicas e químicas das proteínas, adicionando ou removendo grupos químicos específicos. Essas mudanças não apenas remodelam a configuração espacial das proteínas e regulam seus estados de atividade, mas também influenciam a localização das proteínas, a estabilidade do dobramento dentro das células e a construção de redes de interação proteica.
À medida que a pesquisa avança, a modificação pós-tradução tornou-se um tema quente na comunidade científica. Vários PTMs, como fosforilação, glicosilação, acetilação e ubiquitinação, atraíram ampla atenção devido aos seus mecanismos de ação únicos. Estas modificações podem ter diversos efeitos nas propriedades funcionais das proteínas alvo, por vezes levando a efeitos contrastantes, desempenhando assim papéis cruciais na sinalização celular, regulação metabólica e desenvolvimento de doenças.
Além das estratégias tradicionais de enriquecimento de anticorpos, estratégias de rotulagem química/enzimática e de rotulagem metabólica têm sido gradualmente aplicadas ao enriquecimento e identificação de modificações pós-traducionais. Esses métodos emergentes de análise proteômica química envolvem a ligação covalente de sondas moleculares específicas para direcionar modificações ou resíduos modificados por meio de reações químicas ou catalisadas por enzimas, permitindo a análise ômica. Eles demonstram vantagens significativas no estudo de modificações de baixa abundância, como palmitoilação, miristoilação e glicosilação. Além disso, estas estratégias podem ser aplicadas em sistemas de células vivas, evitando potenciais interferências causadas pela oxidação relacionada à lise celular.
A Chomix possui uma plataforma técnica abrangente dedicada a apoiar totalmente e auxiliar eficientemente os clientes na condução de exploração e prática aprofundadas no campo da pesquisa de modificação pós-tradução de proteínas. Com nossas plataformas técnicas profissionais e avançadas, estamos comprometidos em fornecer aos clientes soluções abrangentes e refinadas para atender às diversas necessidades e requisitos de alta precisão na pesquisa de modificação pós-tradução de proteínas.
Serviço Técnico
1. Modificações pós-tradução da cisteína
A cisteína (Cys) é um aminoácido contendo enxofre comum nas proteínas, e seu grupo tiol desempenha papéis cruciais na regulação da homeostase redox molecular, influenciando reações enzimáticas, interações proteína-proteína e estabilidade proteica através de diversos processos de modificação pós-tradução. Modificações pós-traducionais comuns na cisteína incluem palmitoilação, nitrosilação, sulfenilação e sulfonação. A Colosseum Biosciences desenvolveu sondas universais ou estratégias de marcação metabólica visando resíduos de cisteína e estabeleceu plataformas proteômicas químicas correspondentes para identificação de modificações pós-traducionais. Esta plataforma identifica com precisão proteínas alvo e locais de modificação de modificações pós-traducionais.
2. Modificações Pós-Traducionais de Lisina
A lisina (Lys) é um dos aminoácidos com as mais diversas modificações pós-traducionais (PTMs) no proteoma. Modificações pós-traducionais de lisina reversível (Lys-PTMs) são processos bioquímicos comuns que desempenham papéis indispensáveis na regulação de inúmeras funções celulares críticas. As modificações pós-tradução na lisina incluem acetilação, succinilação, propionilação, butirilação, crotonilação, malonilação e lactilação. A Colosseum Biosciences desenvolveu uma plataforma de tecnologia de proteômica química baseada em sondas químicas para modificações pós-traducionais de lisina, que identifica com precisão proteínas-alvo e locais de modificação.
3. Modificações pós-traducionais de serina/treonina
Modificações pós-traducionais comuns na serina (Ser) e treonina (Thr) incluem principalmente fosforilação, O-glicosilação, etc. Essas modificações impactam significativamente o estado de atividade das proteínas e suas interações com outras moléculas, desempenhando papéis importantes em vários processos biológicos importantes. Portanto, a análise deste tipo de modificação pós-traducional é um tópico importante na pesquisa da função proteica. A Colosseum Biosciences utiliza materiais de enriquecimento de fosforilação, sondas químicas de glicano não natural e outras ferramentas para identificar com precisão proteínas alvo e locais de modificação para este tipo de modificação pós-tradução.
