Продукты

Омический анализ посттрансляционных модификаций цистеина

Цистеин, обладающий замечательной реакционной способностью, играет ключевую роль в структуре и функции белка. Выступая в качестве нуклеофильного реагента, окислительно-восстановительного каталитического центра, лиганда иона металла и ключевого места конформационных изменений, он широко участвует и глубоко влияет на активность белков и механизмы регуляции. Стоит отметить, что остатки цистеина склонны подвергаться различным типам посттрансляционных модификаций (ПТМ), которые не только тонко настраивают функциональные свойства белка, но также могут привести к функциональным нарушениям. Учитывая тесную связь таких модификаций с многочисленными основными заболеваниями человека, качественный и количественный анализ цистеиновых ПТМ в белках имеет первостепенное значение. Это имеет незаменимое значение для глубокого понимания биологических функций соответствующих белков и механизмов их действия в здоровых и болезненных состояниях.

Chomix имеет богатый опыт в идентификации модификаций цистеина, таких как персульфидация цистеина. Инновационно используя универсальные цистеиновые зонды, основанные на разнице pKa между -SH и -SSH, мы корректируем pH, чтобы уменьшить фоновое вмешательство от -SH, позволяя зондам преимущественно метить -SSH и, таким образом, эффективно идентифицировать сайты сульфенилирования.

Chomix обладает передовой технологией масс-спектрометрии, способной напрямую и точно определять различные типы посттрансляционных модификаций белков и их конкретные сайты. Благодаря умелой интеграции методов разделения и обогащения с изотопной маркировкой и другими передовыми методами мы обеспечиваем крупномасштабный, высокопроизводительный качественный и количественный анализ различных модификаций, обеспечивая надежную техническую поддержку для углубленных исследований посттрансляционных модификаций белков.

Наши преимущества

1. Профессиональная экспертиза: Имея обширный опыт и публикации в ведущих журналах, мы предлагаем индивидуальные услуги для достижения оптимальных результатов.

2. Строгий контроль качества. Наши зрелые системы качества соответствуют стандартам ISO9001, обеспечивая надежные отчеты.

3. Комплексное обслуживание: от разработки зонда до биоинформационного анализа, мы предоставляем комплексные консультации и доставку со своевременным обновлением информации о ходе работы.

4. Передовое оборудование. Оснащенные новейшими масс-спектрометрами, такими как Thermo Fisher Orbitrap Exploris 480 и Bruker timsTOF, мы поддерживаем революционные исследования.

Наш сервис

Проект	Омический анализ посттрансляционных модификаций цистеина
Образец	Чистый белок, клеточный лизат, живые клетки, больные ткани, кровь, бактерии, растительные ткани.
Аппаратная платформа	Бесконтактный ультразвуковой измельчитель клеток, система визуализации ChemiDoc MP, масс-спектрометр Orbitrap Fusion Lumos Tribrid/Orbitrap Exploris 480/Q Exactive HF-X/timsTOF Pro 2
Продолжительность проекта	4-8 недель
Результаты	Отчет о проекте (включая экспериментальные процедуры, диаграммы анализа данных, результаты биоинформатического анализа)
Цена	Нажмите, чтобы проконсультироваться

Тематическое исследование

Тиолирование относится к связыванию тиоловой группы (-SSH) с остатками цистеина в белках, опосредованному сероводородом (H2S). Для дальнейшего изучения этого процесса можно извлечь целые протеомы из образцов клеток или тканей и пометить их с помощью метода химического зонда (цистеин-специфического зонда). В отличие от тиоловой интерференции, этот метод позволяет эффективно маркировать тиоловые группы путем точной регулировки pH. Впоследствии, с помощью масс-спектрометрии высокого разрешения, исследователи смогут точно идентифицировать места тиолирования, тем самым дополнительно объясняя важную роль этой посттрансляционной модификации in vivo.

Используя модели клеток HeLa, сначала был извлечен весь протеом. Впоследствии моделирование с использованием NaHS и корректировка pH позволило точно маркировать тиоловые группы с помощью универсального цистеинового зонда. Посредством ряда этапов, включая обогащение, ферментативное расщепление и масс-спектрометрическое обнаружение, было идентифицировано 180 пептидов, содержащих модификации -SSH, а также 120 родственных белков, включая зарегистрированные сайты тиолирования GAPDH_C152 и C247.