Продукты
Омический анализ посттрансляционной модификации белка (PTM)
За последние десятилетия исследователи обнаружили, что сложность человеческого протеома намного превышает сложность генома. Хотя примерно 20 000–25 000 человеческих генов кодируют более миллиона вариантов белка, это явление возникает из-за таких механизмов, как рекомбинация генов, селективная инициация транскрипции, дифференциальная терминация транскрипции и сплайсинг. Более того, посттрансляционные модификации (ПТМ) играют решающую роль в повышении сложности протеома. ПТМ существенно изменяют физические и химические свойства белков, добавляя или удаляя определенные химические группы. Эти изменения не только изменяют пространственную конфигурацию белков и регулируют состояние их активности, но также влияют на локализацию белков, стабильность сворачивания внутри клеток и построение сетей взаимодействия белков.
По мере развития исследований посттрансляционная модификация стала горячей темой в научном сообществе. Различные ПТМ, такие как фосфорилирование, гликозилирование, ацетилирование и убиквитинирование, привлекли широкое внимание благодаря своим уникальным механизмам действия. Эти модификации могут оказывать разнообразное влияние на функциональные свойства белков-мишеней, иногда приводя к противоположным эффектам, тем самым играя решающую роль в клеточной передаче сигналов, метаболической регуляции и развитии заболеваний.
В дополнение к традиционным стратегиям обогащения антител, стратегии химического/ферментативного мечения и метаболического мечения постепенно стали применяться для обогащения и идентификации посттрансляционных модификаций. Эти новые методы химического протеомного анализа включают ковалентное связывание конкретных молекулярных зондов с целевыми модификациями или модифицированными остатками посредством химических или ферментативно-катализируемых реакций, что позволяет проводить омик-анализ. Они демонстрируют значительные преимущества при изучении малораспространенных модификаций, таких как пальмитоилирование, миристоилирование и гликозилирование. Более того, эти стратегии можно применять в системах живых клеток, избегая потенциальных помех, вызванных окислением, связанным с лизисом клеток.
Chomix обладает комплексной технической платформой, предназначенной для полной поддержки и эффективной помощи клиентам в проведении углубленных исследований и практики в области исследований посттрансляционной модификации белков. Благодаря нашим профессиональным и передовым техническим платформам мы стремимся предоставлять клиентам комплексные и усовершенствованные решения для удовлетворения разнообразных потребностей и требований высокой точности в исследованиях посттрансляционной модификации белков.
Техническая служба
1. Посттрансляционные модификации цистеина
Цистеин (Cys) — распространенная серосодержащая аминокислота в белках, и ее тиоловая группа играет решающую роль в регуляции молекулярного окислительно-восстановительного гомеостаза, влияя на ферментативные реакции, межбелковые взаимодействия и стабильность белков посредством разнообразных процессов посттрансляционной модификации. Общие посттрансляционные модификации цистеина включают пальмитоилирование, нитрозилирование, сульфенилирование и сульфирование. Компания Colosseum Biosciences разработала универсальные зонды или стратегии метаболической маркировки, нацеленные на остатки цистеина, и создала соответствующие платформы химической протеомики для идентификации посттрансляционных модификаций. Эта платформа точно идентифицирует целевые белки и сайты посттрансляционных модификаций.
2. Посттрансляционные модификации лизина
Лизин (Lys) — одна из аминокислот с наиболее разнообразными посттрансляционными модификациями (ПТМ) в протеоме. Обратимые посттрансляционные модификации лизина (Lys-PTM) представляют собой распространенные биохимические процессы, которые играют незаменимую роль в регуляции многочисленных критических клеточных функций. Посттрансляционные модификации лизина включают ацетилирование, сукцинилирование, пропионилирование, бутирилирование, кротонилирование, малонилирование и лактилирование. Компания Colosseum Biosciences разработала технологическую платформу химической протеомики, основанную на химических зондах для посттрансляционных модификаций лизина, которая точно идентифицирует целевые белки и сайты модификации.
3. Посттрансляционные модификации серина/треонина.
Общие посттрансляционные модификации серина (Ser) и треонина (Thr) в основном включают фосфорилирование, O-гликозилирование и т. д. Эти модификации существенно влияют на состояние активности белков и их взаимодействие с другими молекулами, играя важную роль в различных ключевых биологических процессах. Таким образом, анализ этого типа посттрансляционной модификации является важной темой в исследовании функций белков. Colosseum Biosciences использует материалы, обогащающие фосфорилирование, неприродные химические зонды с гликанами и другие инструменты для точной идентификации целевых белков и сайтов модификации для этого типа посттрансляционной модификации.
