Reaktiviteten av aminosyrarester i proteiner spelar en avgörande roll i proteinfunktionsreglering och läkemedelsutveckling. Med cystein som ett exempel, även om det endast utgör 1,4 % av proteomet, är dess fördelning relativt enhetlig. På grund av sin mycket kemiskt reaktiva tiolgrupp, finns den främst i disulfidbindningar, enzymaktiva ställen, metallligandbindningsställen och små molekylära läkemedelsbindningsfickor. Som ett resultat är många kovalenta läkemedel inriktade på cysteinrester, såsom småmolekylära kinaskovalenta läkemedel (länk). De flesta antikroppsläkemedelskonjugat (ADC) använder också cysteinrester för att konjugera småmolekylära läkemedel till antikroppsytan. Det finns olika post-translationella modifieringar på cysteinrester, såsom S-nitrosylering, sulfinylering och tioesterifiering, som reglerar proteinstruktur och interaktioner. Dessutom uppvisar lysin-, serin-, metionin-, tyrosin- och histidinrester i proteiner också unik kemisk reaktivitet, vilket gör dem användbara vid utveckling av kovalenta läkemedel och selektiv proteinmärkning.

De representativa produkterna är följande: