Protein-oqsil va antikor-antigen o'zaro ta'siri uchun o'zaro ta'sir hududlarini aniqlash

Protein tuzilishi va uning o'zaro ta'sirini chuqur tushunish ularning biologik funktsiyalarini ochish uchun juda muhimdir. Biroq, oqsillar sohasidagi murakkablik va xilma-xillik tufayli, bitta tadqiqot usuli ko'pincha ularning sirlarini to'liq ochib berish uchun kurashadi. Shuning uchun, biologlar odatda oqsillarning uch o'lchovli tuzilishi va dinamik o'zaro ta'sir xatti-harakatlarini birgalikda o'rganish uchun bir nechta texnik yondashuvlarni birlashtirish strategiyasini qabul qiladilar. Ular orasida o'zaro bog'langan massa spektrometriyasi (XL-MS) texnologiyasi o'zining noyob afzalliklari tufayli ushbu sohada ajoyib tadqiqot qiymatini ko'rsatdi. U aminokislota qoldiqlari orasidagi fazoviy masofa haqidagi ma'lumotni aniq ta'minlay oladi va ko'plab afzalliklarga ega, masalan, kichik namunalar miqdorini talab qilish, oqsillar uchun past ekologik talablar, molekulyar og'irlik cheklovlari yo'q, in situ o'zaro bog'lanish qulayligi, ishlashning soddaligi va katta hajmni olish ma'lumotlar miqdori.

Yigirma yildan ortiq davom etgan uzluksiz rivojlanish va texnologik innovatsiyalardan so'ng, XL-MS texnologiyasi eksperimental dizayn, ma'lumotlarni tahlil qilish va boshqa jihatlarda sezilarli yutuqlarga erishdi va hozirda integratsiyalashgan strukturaviy biologiyada ajralmas asosiy vositaga aylandi. Coalesce Bio tomonidan qo'llaniladigan XL-MS texnologiyasi kimyoviy o'zaro bog'lovchi moddalarning turli kombinatsiyalaridan foydalanadi. Ushbu agentlar karboksil, aminokislotalar va sulfhidril guruhlari kabi turli xil aminokislota qoldiqlari bilan reaksiyaga kirishib, oqsil-oqsil va antikor-antigen o'zaro ta'sirini aniq o'zaro bog'lash imkonini beradi, shu bilan o'zaro ta'sir hududlarini aniq hal qiladi.

Texnik platforma

Umumiy kimyoviy o'zaro bog'lovchilar (quyidagi rasmda ko'rsatilganidek) oqsil tizimlariga qo'shilganda o'ziga xos aminokislotalar qoldiqlarini kovalent tarzda o'zaro bog'lashi mumkin. Enzimatik hazm qilishdan so'ng, oqsillar orasidagi o'zaro ta'sir hududlarini ifodalovchi o'zaro bog'langan peptidlar hosil bo'ladi. Mass-spektrometriyani aniqlash va peptidlar ketma-ketligini aniq tahlil qilish orqali o'zaro ta'sir hududlari haqida ma'lumot olish mumkin.

Amino-tiol o'zaro bog'lovchi BS3

Amino-sulfgidril o'zaro bog'lovchi EMCS

Bizning afzalliklarimiz

1. Professional mukammallik: Bizning jamoamiz sanoatning yetakchi texnik xizmatlarini taklif etuvchi yirik jurnallarda katta tajriba va nashrlarga ega.
2. Samarali yechimlar: Biz loyihalarni tez olg'a siljitish uchun ishonchli usullarni qo'llaymiz va muammosiz yechimlarni taqdim etamiz.
3. Qattiq sifat menejmenti: ISO 9001 standartlariga rioya qilgan holda, bizning etuk sifat menejmenti tizimimiz hisobotlarimizning haqiqiyligi va ishonchliligini ta'minlaydi.
4. Tizimli loyihalarni boshqarish: Maslahatlashuvdan hisobotni yetkazib berishgacha, biz mijozlar ehtiyojini qondirish va loyihaning samarali bajarilishini ta'minlab, o'z vaqtida yangilanishlarni ta'minlaymiz.
5. Eng zamonaviy uskunalar: Thermo Fisher Orbitrap Exploris 480 va Bruker timsTOF kabi ilg'or massa spektrometrlari bilan jihozlangan holda biz innovatsion tadqiqotlarni osonlashtiramiz.

Bizning xizmatimiz

Loyiha	Protein-oqsil va antikor-antigen o'zaro ta'siri uchun o'zaro ta'sir hududlarini aniqlash
Namuna	Sof oqsil, antikor-antigen kompleksi
Uskuna platformasi	Kontaktsiz ultratovushli hujayra pulverizatori，ChemiDoc MP tasvirlash tizimi，Orbitrap Fusion Lumos Tribrid/Orbitrap Exploris 480/Q Exactive HF-X/timsTOF Pro 2 massa spektrometri
Loyiha muddati	2-4 hafta
Etkazib beriladigan narsalar	Loyiha hisoboti (shu jumladan eksperimental protseduralar, ma'lumotlarni tahlil qilish jadvallari, bioinformatika tahlili natijalari)
Narxi	Maslahat olish uchun bosing

Case Study

Bunday holda, BSA sarum oqsili BSA zardobi oqsilining dimerik strukturasini yaratish uchun amin-reaktiv o'zaro bog'lovchi BS3 yordamida o'zaro bog'langan. Dimerik strukturaning massa spektrometriyasi tahlili mavjud adabiyot ma'lumotlariga mos keladigan o'zaro bog'langan peptid segmentlarini aniqladi va shu bilan tajribaning aniqligi va ishonchliligini tasdiqladi.