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確定小分子藥物與其標靶蛋白的結合模式對於藥物研發至關重要。在結構和物理化學層面上對這些相互作用進行全面分析可以顯著加深我們對蛋白質功能的理解並促進藥物設計和優化。結構生物學技術，包括X射線、冷凍電子顯微鏡（cryo-EM）、核磁共振（NMR）等，已廣泛應用於藥物結合模式的測定。蛋白質-藥物複合物的高解析度結構可以極大地有利於藥物早期結構的最佳化。然而，蛋白質結構分析一直為生命科學研究帶來挑戰，特別是對於 G 蛋白偶聯受體 (GPCR) 和離子通道蛋白等膜蛋白標靶。它通常在蛋白質純化、蛋白質-藥物複合物結晶篩選以及數據採集和處理等過程中消耗大量時間和資源。

一個理想的方法是識別活細胞內的蛋白質-藥物交互作用模式。 這種方法不僅避免了與結構研究相關的高成本，而且還消除了高鹽緩衝液或飽和藥物等人為條件可能導致的誤報。