对蛋白质结构及其相互作用的深刻理解对于揭示其生物学功能至关重要。然而,由于蛋白质领域的复杂性和多样性,单一的研究技术往往难以完全阐明其奥秘。因此,生物学家通常采取整合多种技术手段的策略来共同探索蛋白质的三维结构和动态相互作用行为。其中,交联质谱(XL-MS)技术因其独特的优势,在该领域表现出了突出的研究价值。它可以精确地提供氨基酸残基之间的空间距离信息,具有样品量小、对蛋白质环境要求低、无分子量限制、易于原位交联、操作简单、获得大量蛋白质等优点。信息量。
经过二十多年的不断发展和技术创新,XL-MS技术在实验设计、数据分析等方面取得了重大进展,现已成为集成结构生物学不可或缺的核心工具。 Coalesce Bio 采用的 XL-MS 技术利用了化学交联剂的不同组合。这些试剂与不同的氨基酸残基(如羧基、氨基和巯基)反应,实现蛋白质-蛋白质和抗体-抗原相互作用的精确交联,从而准确解析相互作用区域。
常见的化学交联剂(如下图所示)添加到蛋白质系统中后可以共价交联特定的氨基酸残基。酶消化后,产生交联肽,代表蛋白质之间的相互作用区域。通过质谱鉴定和肽序列的精确分析,可以获得相互作用区域的信息。
氨基硫醇交联剂 BS3
氨基-巯基交联剂 EMCS
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5. 尖端设备:我们配备 Thermo Fisher Orbitrap Exploris 480 和 Bruker timsTOF 等先进质谱仪,促进突破性研究。
项目 | 蛋白质-蛋白质和抗体-抗原相互作用的相互作用区域的鉴定 |
样本 | 纯蛋白、抗体-抗原复合物 |
硬件平台 | 非接触式超声波细胞粉碎机,ChemiDoc MP 成像系统,Orbitrap Fusion Lumos Tribrid/Orbitrap Exploris 480/Q Exactive HF-X/timsTOF Pro 2 质谱仪 |
项目持续时间 | 2-4周 |
可交付成果 | 项目报告(包括实验流程、数据分析图表、生物信息学分析结果) |
价格 | 点击咨询 |
在这种情况下,使用胺反应性交联剂BS3交联BSA血清蛋白,构建BSA血清蛋白的二聚体结构。二聚体结构的质谱分析确定了与现有文献数据相匹配的交联肽段,从而验证了实验的准确性和可靠性。